Лекционный комплекс



Скачать 291,28 Kb.
Дата23.06.2015
Размер291,28 Kb.
СПЕЦИАЛЬНОСТЬ: СТОМАТОЛОГИЯ
КАФЕДРА: Биологическая химия

ЛЕКЦИОННЫЙ КОМПЛЕКС

КУРС: второй
ДИСЦИПЛИНА: БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ


СОСТАВИТЕЛИ: ППС кафедры

2012 г.


Обсуждены на заседании кафедры

Протокол № 1«__» 08. 2012 г.

Утверждены зав.кафедрой

Профессор __________________________________________Плешкова С.М.



  1. Введение в биохимию. Сложные белки: хромо-, гликопротеины

  1. Ферменты. Классификация ферментов. Клиническое значение определения ферментов

  1. Энергетический обмен. Ферменты, участвующие в энергетическом обмене. Специфические пути распада углеводов,ьлипидов и белков. ЦТК, БО и ОФ

  1. Обмен углеводов. Промежуточный обмен. Глюкостатическая функция печени. Понятие о путях окисления баланс глюкозы.

  1. Обмен липидов. Особенности переваривания и всасывания Транспортные формы липидов.

  1. Обмен сложных белков. Обмен гемоглобина Желтухи

Всего часов: 6 часов


Лекция №1.


Тема: Введение в биохимию. Белки. Сложные белки: хромо-, гликопротеины
Цель: Ознакомить студентов с наукой биохимией. Охарактеризовать хромо- и гликопротеины.
План лекции:

  1. Введение в биохимию

  2. Понятие о белках

  3. Сложные белки: хромо- гликопротеины, строение, роль, представители


ТЕЗИСЫ ЛЕКЦИИ:

Введение в биохимию

Биохимия – это наука, изучающая химический состав живых организмов и химические процессы, которым подвергаются внутренние метаболиты. Открытия в области энзимологии, молекулярной генетики, биоэнергетики выдвинули биохимию в ряд фундаментальных дисциплин и сделали мощным оружием в решении многих проблем биологии, медицины, животноводства и растениеводства. Биохимия дает врачу сведения, благодаря которым можно разбираться в химизме процессов, протекающих в больном и здоровом организме, использовать показатели метаболитов и ферментов для диагностики и контроля. Она позволяет управлять этими процессами, рационально использовать терапию.

Белки – это сложные органические биополимеры, состоящие из альфа-аминокислот

Хромопротеины - строение, представители, значение.

ХП это окрашенные белки (chroma – краска), состоят из простого белка и простетической группы, окрашенной обычно за счет металла или витамина, делятся на три группы: гемопротеид, магнийпорфирины, пигменты. Гемопротеиды в свою очередь делятся на дыхательные белки(гемоглобин и миоглобин) и дыхательные ферменты (цитохромы, куаталазы, пероксидазы и флафинферменты). Гемоглобин состоит из простого белка – глобина и 4-х гемов (простетическая группа), основной белок эритроцитов. Основная роль – перенос кислорода от легких к тканям (оксигенация ) и углекислого газа от тканей к легким. Гемоглобин образует буферные системы, которые участвуют в поддержании КОС, строение гемма показано на рисунке. Второй представитель гемопротеидов –миоглобин состоит из 1-го гема и 1-ой п/п цепи (из 153 аминокислот). Гем миоглобина такой же как у гемоглобина. Роль миоглобина – транспорт кислорода от оксигемоглобина к ферментам дыхательной цепи в миокарде и мышцах имеет ряд физиологических и патологических производных (окси- и парогемаглобин, карбокси- и метгемаглобин).

Гликопротеины(ГП)(glycos – сладкий) – сложные белки, содержащие в качестве простетической группы углеводы и их производные. Присоединение углеводов к белку придает белкам специфичность, а также устойчивость к действию физических и химических факторов.

Истинные ГП состоят из 80-90% белка, на долю простетической группы приходится 10-20% . Простетическая группа представлена нерегулярными полисахаридами: моносахаридами (фукозой, арабинозой, ксилозой, галактозой и маннозой), гексозаминами и нейраминовой и сиаловой кислотами. Представители: иммуноглобулины, муцины, сиалопротеиды, некоторые гормоны (ФСГ, ТТГ), рецепторы к гормонам, некоторые ферменты (холинэстераза), белки, обуславливающие групповую принадлежность крови, протромбин, транспортные белки (транскортин, гаптоглобин, церулоплазмин) и др.

Протеогликаны. Состоят на 2-10% из белка и на 90-98% из простетической группы. Их простетическая группа содержит углеводы регулярного (повторяющегося) строения и называются гликозамингликаны (ГАГи). ГАГи состоят из чередующихся дисахаридов, в составе которых имеются уроновые кислоты и ацетилгексозамины.

ГАГи выполняют важную биологическую роль в организме: 1) участвуют в переносе, связывании и распределении катионов по органам и тканям, участвуют в оссификации. 2) участвуют в распределении воды в тканях, обеспечивая проницаемость мембран для воды и растворенных в ней веществ. 3) участвуют в регуляции процессов диффузии.



ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:

  1. Презентация (слайды)


ЛИТЕРАТУРА:

Основная:

  1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

  2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

  1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

  1. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

  2. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

  3. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

  4. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

  5. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

  6. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

  7. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

  8. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С.

Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

  1. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

    1. Дайте определение биохимии как науки.

    2. Что такое белки.

3. Хромопротеины, классификация, представители, значение.

7. Гемоглобин, миоглобин , строение , роль.

8. Гликопротеины, строение классификация.

9. Отличие истинных гликопротеинов от протеогликанов




Лекция № 2

ТЕМА: Ферменты. Классификация ферментов. Клиническое значение определения ферментов



ЦЕЛЬ: Дать представление о ферментах, как о биологических катализаторах белковой природы. Ознакомить с классификацией ферментов. Дать основные клинически значимые ферменты и изоферменты
ПЛАН ЛЕКЦИИ:

  1. Ферменты, понятие

  2. Общие свойства ферментов

  3. Номенклатура и классификация ферментов

  4. Клиническое значение определения ферментов


ТЕЗИСЫ ЛЕКЦИИ:

Ферменты – специализированные белки, образующиеся в клетках и способные ускорять химические процессы, т.е. биологические катализаторы. Термин «фермент» произошел от лат. «fermentum» - закваска. В англоязычной литературе употребляется термин «энзим» от греч. «en zyme» – в закваске. Сходства ферментов и неорганических катализаторов:

- катализируют только энергетически возможные реакции;

- не изменяют равновесия в обратимых реакциях;

- не изменяют направление реакции;

- не расходуются в результате реакции.

Общие свойства ферментов

1.Ферменты, как вещество белковой природы обладают всеми свойствами, характерными для белков

2. Ферменты имеют сложное химическое строение

3. Ферменты обладают специфичностью действия

4. Ферменты обладают большой мощностью действия

5. Ферменты не входят в состав конечных продуктов, катализируемых ими реакций.

Номенклатура и классификация ферментов. Каждый класс делится на подкласс, подкласс делится на подподкласс, в каждом подподклассе обозначен порядковый номер представителя. Поэтому для каждого фермента существует шифр, состоящий из 4 цифр – первая показывает номер класса, вторая – номер подкласса, третья – номер подподкласса, четвертая – место фермента в подподклассе. Например, шифр для липазы поджелудочной железы – 3.1.1.3., это означает, что липаза п/ж относится к гидролазам, (третий класс, т.е. ускоряет гидролиз), к первому подклассу – эстеразам (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей), к первому подподклассу (т.е. ускоряет гидролиз сложно-эфирных связей, образованных карбоновыми кислотами), место в подподклассе – третье.

Все известные ферменты делятся на 6 классов.

  1. Оксидоредуктазы – ускоряют окислительно-восстановительные реакции.

  2. Трансферазы – катализируют перенос атомов или группы атомов от одного

вещества на другое.

  1. Гидролазы – катализируют распад сложных веществ на более простые с участием

воды

  1. Лиазы – катализируют распад или синтез веществ без участия воды.

  2. Изомеразы – катализируют процесс изомеризации.

  3. Лигазы или синртетазы – ускоряют процесс синтеза с использованием энергии

АТФ.

Клиническое значение определения ферментов

Амилаза (диастаза), ГГТ, ЩФ и КФ, АЛТ, АСТ, КК, альдолаза – имеют наибольшее клиническое значение. ЛДГ – пример изоферментов (5).

ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:


  1. Презентация (слайды)

ЛИТЕРАТУРА:


Основная:

1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

4. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

5. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

6. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

7. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С.

Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

10. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г

КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

    1. Что называется ферментами.

    2. Классификация ферментов и вид катализируемой реакции.

    3. В чем заключается принцип номенклатуры ферментов.

    4. Клиническое значение определения отдельных ферментов и изоферментов

Лекция № 3

Тема: Энергетический обмен. Ферменты, участвующие в энергетическом обмене Краткая характеристика этапов энергетического обмена



Цель: Дать представление об энергетическом обмене и его этапах.
План лекции:

  1. Понятие об энергетическом обмене.

  2. Ферменты, участвующие в энергетическом обмене

  3. Этапы энергообмена


Тезисы лекции:

Понятие об энергообмене

Энергия солнца излучается в пространство в виде электромагнитных волн разной длины. Лишь 0,02% солнечной энергии поглощается биосферой. Это поглощение осуществляется растениями, которые называются аутотрофы, животные не могут использовать солнечную энергию, называются гетеротрофами. Они поглощают энергию из органических веществ, которые синтезируются в растительном мире. Процесс, посредством которого зеленые растения усваивают энергию и запасают ее в виде УВ, называется фотосинтезом.


2О + 6СО2 + 2847кДж ↔ С6Н12О6 + 6О2

Высшие животные используют энергию, заключенную в УВ и др. питательных веществах, сжигая их в присутствии О2, который поступает при дыхании.

При этом большая часть выделяемой энергии (52-60%) рассеивается в виде тепла, а часть запасается в виде АТФ и используется организмом.

Т.о., энергия, необходимая для организма поступает с пищей и представляет собой энергию солнца. Основной биологический смысл энергообмена состоит в том, чтобы мобилизовать скрытую в органических веществах энергию и направить ее на осуществление синтеза цитоплазматических компонентов и на другие процессы.

Ферменты, участвующие в энергетическом обмене. – оксидоредуктазы, первый класс, участвуют в окислительно-востановительных реакциях. Пиридинферменты, флавинферменты, цитохромы. Также необходимы фосфотрансферазы, декарбоксилазы кетокислот.

Этапы энергообмена.

В энергообмене различают 4 этапа: 1 – специфические пути распада УВ, липидов и белков с образованием АУК; 2 – ЦТК; 3 – БО, или тканевое дыхание; 4 – ОФ


Этапы энергообмена


1 этап – специфические пути распада основных питательных веществ Этот этап начинается в ЖКТ без участия кислорода и освобождает около 1% всей энергии субстратов. Эта энергия полностью рассеивается. Белки, УВ и липиды распадаются каждый своим путем, например, УВ в ЖКТ перевариваются до моносахаридов, главной из которых в крови является глюкоза. Глюкоза окисляется до ПВК, которая подвергается окислительному декарбоксилированию и образуется АУК. Липиды (ТАГ) распадаются в ЖКТ до глицерина и СЖК, которые подвергаются окислению, глицерин до ПВК, СЖК путем бета-окисления до АУК. Белки распадаются в ЖКТ до АК, которые в тканях подвергаются дезаминированию и дают ПВК или АУК.

2 этап. Цикл трикарбоновых кислот, или цикл лимонной кислоты, или цикл Кребса . АУК, образованная на 1 этапе, окисляется в ЦТК. ЦТК является общим «катаболическим котлом» для всех органических соединений, реакции ЦТК протекают в митохондриях.

Суммарное уравнение ЦТК: АУК-→ 2СО2 + 3НАДН2 + ФПН2 + АТФ

АУК вступает в реакцию конденсации с ЩУК, в присутствии воды образуется лимонная кислота, отщепляется ацилтрансфераза, реакцию ускоряет цитратсинтетаза.

Цитрат дегидратируется, в результате этого образуется цис-аконитовая кислота.

Цис-аконитат присоединяет к себе воду и образует изолимонную кислоту.

Изоцитрат дегидрируется НАД-зависимой ИДГ, в результате образуется ЩЯК. ЩЯК декарбоксилируется и переходит в альфа-КГ.

Альфа-КГ подвергается действию альфа-кетоглутаратдегидрогеназного комплекса, образуя сукцинил-КоА. При этом энергия окисления альфа-КГ используется для образования макроэргической связи в АЯК.

Макроэргические связи АЯК используются для образования ГТФ из ГДФ и неорганического фосфата. ГТФ затем перефосфорилируется с АДФ, сам переходит в ГДФ и образуется АТФ. АЯК, потеряв макроэрг и НSКоА, становится обычной янтарной кислотой (сукцинат) .

Сукцинат окисляется ФАД-зависимым ФП – СДГ. Т.о., СДГ – это первичная ДГ-аза. В результате реакции образуется фумарат.

Фумарат гидратируется и образует яблочную кислоту (малат).

Малат дегидрируется НАД-зависимой МДГ и образует ЩУК, который опять может быть использован в ЦТК.

Т.о., ЩУК – это катализатор ЦТК.



Биологическое окисление представляет собой совокупность реакций окисления, протекающих в митохондриях всех живых клеток. Основной функцией БО является выделение энергии и образование эндогенной воды. Особенность БО в том, что оно протекает постепенно, через многочисленные промежуточные стадии и сопровождается многократной передачей протонов и электронов от одной ферментативной системы к другой. При этом на каждом этапе выделяется порциями энергия.

Важным моментом БО является то, что все ферменты сначала восстанавливаются, а затем должны окислиться, т.е. оксидоредуктазы, участвующие в процессе тканевого дыхания, попеременно могут находиться то в окисленном, то в восстановленном состояниях и они обладают ОВП. Расположение ферментов в цепи БО обусловлено величиной ОВП. Они располагаются в порядке повышения ОВП. Наименьшим потенциалом обладают НАД-зависимые ПФ, самый большой ОВП у молекулярного кислорода. Выход энергии на каждом этапе БО зависит от разности ОВП двух соседних ферментативных систем. Чем больше эта разность, тем больше выход энергии (см. схему ОВП).



БО состоит из следующих стадий :

На 1-ом этапе БО происходит окисление субстрата ПФ, при этом НАД восстанавливается. Количество энергии, выделяемой на этом этапе, невелико

2 этап – происходит окисление НАДН2 ФП с коферментом ФМН, на этом этапе БО выделяется 46 кДж энергии и выделяется некоторое количество тепла, достаточное для образования АТФ

3 этап БО – происходит окисление ФПН2 при действии убихинона (КоQ), КоQ восстанавливается. На этом этапе действуют железосерные белки, которые передают электроны от ФПН2 к убихинону

4 этап БО – по мере удаления от начала цепи БО связь между протоном и электроном в атоме водорода ослабляется, так как на каждом этапе ОВР электрон отдает часть энергии. На уровне КоQН2 связь между протоном и электроном в атоме водорода окончательно ослабляется и происходит разрыв связи между протоном и электроном:

0+ + 2ē. Протоны остаются в растворе, а электроны передаются на кислород через систему Цх (Цх – гемопротеиды, содержащие в геме Fе с переменной валентностью), при этом ферриформа Цх принимает электроны и восстанавливается в ферроформу. Последовательность ОВР между цитохромами следующая –

2Цхb 2Цхс1 2Цхс 2Цха 2Цха3 О2

При окислении ферроЦхb выделяется 43 кДж энергии.

Цха и Цха3 очень тесно объединены между собой и образуют комплекс – цитохромоксидаза (ЦХО). В этом комплексе ферроцха3 взаимодействует с молекулярным кислородом и окисляется, кислород ионизируется. Т.о., для восстановления молекулы кислорода необходимо 4 электрона.

Окисление Цха и Цха3 сопровождается значительным выделением энергии (102 кДж) и большой теплопродукцией, синтезом АТФ.

На последней стадии БО каждый активный ионизированный кислород реагирует с 2 Н+, образовавшимися при окислении восстановленного убихинона и образуется вода.

Т.о., на трех этапах БО выделяется энергия, достаточная для образования АТФ – при окислении НАДН2, ферроЦхb, ферроЦха и ферроЦха3. Эти стадии БО называются пунктами сопряжения БО и ОФ.


Окислительное фосфорилирование


4 этап энергообмена – ОФ. Это процесс образования АТФ из АДФ и неорганического фосфата за счет энергии БО, ускоряется АТФ-синтетазой

АДФ + Н3РО4 + WБО АТФ + Н2О



Понятие о коэффициенте Р/О, дыхательный контроль

Об эффективности ОФ судят по величине отношения эстерифицированного фосфата к поглощенному кислороду. Это отношение обозначается как коэффициент Р/О. Коэффициент Р/О – это число молей неорганического фосфата, пошедшего на образование АТФ в расчете на каждый атом поглощенного кислорода. В норме, когда цепь БО начинается с ПФ, тратится 3 молекулы неорганического фосфата на 1 атом поглощенного кислорода, в этом случае Р/О равен 3. Коэффициент Р/О может быть равен двум. Это наблюдается, когда цепь БО начинается с ФАД-зависимых ДГ

ОФ контролирует скорость БО, осуществляя так называемый дыхательный контроль. Дыхательный контроль – это свойство неповрежденных митохондрий. При наличии всех компонентов БО, но при отсутствии АДФ скорость БО замедляется. При большом количестве АДФ и малом содержании АТФ скорость БО увеличивается.

ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:


  1. Презентация (слайды)

ЛИТЕРАТУРА:

Основная:


1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

4. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

5. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

6. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

7. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С.

Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

10. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г
КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

1.Стадии энергообмена.

2. Характеристика специфических путей распада углеводов, белков, липидов.

3. Характеристика цикла трикарбоновых кислот.

4. Характеристика БО и ОФ

Лекция № 4

ТЕМА: Обмен углеводов. Промежуточный обмен. Глюкостатическая функция печени. Понятие о путях окисления глюкозы,

ЦЕЛЬ: Ознакомить студентов с основными понятиями обмена веществ, в том числе и с обменом углеводов. Рассмотреть вопросы промежуточного обмена глюкозы в тканях.

ПЛАН ЛЕКЦИИ:

1. Введение в обмен веществ

2. Роль печени в обмене углеводов

3. краткая характеристика путей окисления глюкозы



ТЕЗИСЫ ЛЕКЦИИ:

Введение в обмен веществ

Обмен веществ – это совокупность тесно связанных между собой противоположных процессов – ассимиляции (анаболизм) и диссимиляции (катаболизм). Обмен веществ включает 4 этапа: 1 этап – переваривание - механическое и ферментативное расщепление сложных веществ, которое происходит в ЖКТ под действием соответствующих гидролаз; 2 этап – всасывание – транспорт продуктов распада из просвета кишечника во внутреннюю среду организма. 3 этап – промежуточный обмен – превращение в клетках или тканях организма всосавшихся веществ; 4 этап – выделение конечных продуктов обмена.



Механизмы всасывания моносахаридов – глюкоза и галактоза всасываются активно, с участием АТФ и натрий-глюкозного транспортера. Фруктоза всасывается с помощью ГЛЮТ (облегченной диффузии). Пентозы всасываются пассивно, без участия АТФ и белков-транспортеров.

Роль печени в обмене углеводов

Глюкостатическая функция печени заключается в поддержании постоянства уровня глюкозы в крови обеспечивается тремя процессами:

1) гликогеногенезом, 2) гликогенолизом, 3) глюконеогенезом (синтез глюкозы из промежуточных продуктов распада белков, липидов, углеводов).

При увеличении глюкозы в крови ее избыток используется на образование гликогена (гликогеногенез). При уменьшении содержания глюкозы в крови усиливается гликогенолиз (распад гликогена) и глюконеогенез. Т.о., печень выполняет глюкостатическую функцию, поддерживая постоянство содержания глюкозы в крови, которое равно 3,4-6,1 мМ/л.

Краткая характеристика путей окисления глюкозы

Распад глюкозы (окисление): идет 2 путями – 2/3 глюкозы окисляется гликолитическим путем. 1/3 глюкозы окисляется пентозофосфатным путем

Гликолитический путь окисления глюкозы в анаэробных условиях называется гликолизом. При гликолизе из 1 молекулы глюкозы образуется 2 молекулы лактата и 4 АТФ. При аэробном гликолизе 1 молекулы глюкозы выделяется энергия достаточная для образования 36 или 38 АТФ. Пентозофосфатный цикл осуществляется в анаэробных условиях, в результате этого процесса выделяется СО2 и НАДФН2, НАДФН2 являются источниками энергии для восстановительного синтеза холестерина и жирных кислот.

Энергетический баланс анаэробного гликолитического окисления глюкозы: если процесс гликолиза начинается с глюкозы, то на образование фруктозо-6-фосфата и фруктозо-1,6-дифосфата затрачивается 2 молекулы АТФ. Т.к., в результате гликолиза образуется 4 АТФ, следовательно в чистом виде запасается 2 АТФ. Если процесс гликолиза начинается с глюкозо-6-фосфата, образованного при распаде гликогена, затрачивается 1 АТФ для образования фруктозо-1,6-дифосфата, тогда выделяется 3 АТФ.

Окисление глюкозы в аэробных условиях состоит из: окисления глюкозы до ПВК ; окислительного декарбоксилирования ПВК с образованием АУК; использования АУК в ЦТК; БО, где образуется энергия и эндогенная вода; ОФ, при котором образуется АТФ.

Энергетический баланс аэробного окисления глюкозы, протекающего в цитозоле, с образованием 2 АТФ и 2 НАДН2. При аэробном окислении 1 молекулы глюкозы образуется 2 молекулы ПВК, которые диффундируют в митохондрии и подвергаются окислительному декарбоксилированию с образованием 2 молекул АУК. При этом образуется 2 молекулы НАДН2, которые окисляются в БО, давая 6 АТФ. 2 АУК окисляются в ЦТК, давая 6 НАДН2, 2ФПН2 и 2АТФ, что в сумме даст 24 АТФ. Т.о., в митохондриях получается 24+6=30АТФ. 30АТФ+2АТФ (полученные в цитозоле при гликолизе)=32АТФ. Еще 4 или 6 АТФ образуется при окислении цитозольных НАДН2, перенесенных в митохондрии в результате глицерофосфатного (4) или малатного (6) шунтов.
ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:


  1. Презентация (слайды)

ЛИТЕРАТУРА:

Основная:


1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

4. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

5. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

6. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

7. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С.

Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

10. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г



КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

1. Этапы обмена веществ.

2. Судьба моносахаридов после всасывания.

3. Чем обеспечивается глюкостатическая функция печени.

4. Сколько АТФ образуется при анаэробном и аэробном окислении глюкозы

Лекция № 5

тема: Обмен липидов. Особенности переваривания и всасывания. Транспортные формы липидов



План лекции:

1. Особенности переваривания. Особенности всасывания

1. Понятие о транспортных формах липидов – строение, состав и роль



2. Понятие о метаболизме липопротеинов. Атерогенные и антиатерогенные липопротеины

3. Понятие об атеросклерозе. Биохимические механизмы развития атеросклероза

Тезисы лекции:

Липиды в основном подвергаются перевариванию в тонком кишечнике. Причем они предварительно подвергаются эмульгированию под влиянием желчных кислот.. В переваривании липидов участвуют липазы. Причем липаза сока поджелудочной железы образуется в неактивном состоянии и активируется солями желчных кислот. При всасывании продуктов переваривании липидов образуются мицеллы, в образовании гидрофильной оболочки которой участвуют желчные кислоты. Всасывание продуктов переваривания липидов происходит при участии мицелл.



Понятие о транспортных формах липидов – строение, состав и роль. Понятие о метаболизме липопротеинов. Атерогенные и антиатерогенные липопротеины

К ним относятся хиломикроны и липопротеины. Различают ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП. Они отличаются по составу и роли, месту образования и плотности. ХМ образуются в стенке кишечника. ХМ транспортируют ТАГ и в тканях превращаются в остаточные ХМ, которые поглощаются печенью. Это самые большие частицы и содержат 80% ТАГ. ЛПОНП образуются в печени и содержат 55% ТАГ. Они транспортируют ТАГ из печени в ткани. В тканях под действием ЛПЛ они превращаются в ЛПНП. ЛПНП также образуются в печени. Они транпортируют холестерол из печени в ткани и являются атерогенными. ЛПВП образуются в печени и стенке кишечника. Они участвуют в обратном транспорте холестерола и являются антиатерогенными.


Понятие об атеросклерозе. Биохимические механизмы развития атеросклероза


Это хроническое заболевание артерий крупного и среднего калибра. Различают около 270 факторов риска, среди которых сахарный диабет, ожирение, мужской пол, пожилой возраст, наследственность, стресс, гипертония, неправильное питание, гиподинамия и др. в основе заболевания избыток ЛПНП и их модификация (ПОЛ) и отложение в интиме артерий. Формируется бляшка.


ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:


  1. Презентация (слайды)

ЛИТЕРАТУРА:

Основная:


1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

4. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

5. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

6. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

7. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С.

Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

10. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г


КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

  1. Назвать транспортные формы липидов

  2. Состав ХМ и ЛП

  3. Атерогенные и антиатерогенные ЛП


Лекция № 6

Тема: Обмен сложных белков. Обмен гемоглобина. Желтухи



Цель: Ознакомить студентов с основными положениями обмена сложных белков: хромопротеинов.

План лекции:

  1. Обмен ХП - распад гемоглобина, образование пигментов желчи, мочи и кала

  2. Желтухи – виды, причины, механизм и лабораторные проявления

Тезисы лекции:

Обмен ХП - распад гемоглобина, образование пигментов желчи, мочи и кала.

Гемоглобин – основной белок эритроцитов. Средняя продолжительность жизни эритроцитов 110-120 дней. По истечении этого срока эритроциты гемолизируются. Гемоглобин, выпавший из них связывается с гаптоглобином, образуя комплекс гемоглобин-гаптоглобин, который транспортируется к месту распада гемоглобина. В комплексе с гаптоглобином железо гемоглобина окисляется (3+). Гаптоглобин предохраняет организм от потери гемового железа.

Распад гемоглобина осуществляется в клетках макрофагально-моноцитарной системы (ММС) – клетки кроветворной системы, купферовские клетки печени, макрофаги, клетки пейеровых бляшек в кишечнике и т.д. Процесс начинается с окислительного расщепления метинового мостика между первым и вторым пиррольными кольцами под действием гемоксигеназы, при этом образуется вердоглобин. В клетках ММС от вердоглобина отщепляется глобин, железо и образуется биливердин. Биливердин восстанавливается за счет НАДФН2 в свободный, неконъюгированный, токсичный, непрямой, нерастворимый билирубин. Билирубин называется непрямым, так как не дает прямой реакции с реактивом Эрлиха. При прямой реакции происходит немедленное появление розового цвета при добавлении реактива Эрлиха к сыворотке крови. Неконъюгированный, т.к. не связан с глюкуроновой кислотой. Непрямой билирубин из клеток ММС выходит в кровь и адсорбируется на альбуминах, что предотвращает его токсический эффект. Основная часть непрямого билирубина поступает в печень, где непрямой билирубин под действием глюкуронилтрансферазы подвергается реакции конъюгации (связывания) с глюкуроновой кислотой. При этом непрямой билирубин обезвреживается и образуется моно- (30%) или ди- (70%) глюкуронид билирубина, который является прямым, связанным, нетоксичным, растворимым билирубином, являющимся пигментом желчи. Билирубин придает желчи красно-коричневый цвет. В желчь также поступает некоторая часть биливердина, который придает зеленый цвет. Оба вещества обуславливают оливковый цвет желчи. В составе желчи прямой билирубин и биливердин поступают в общий желчный проток. Прямой билирубин в нижней трети желчного протока вновь превращается в непрямой под действием бета-глюкуронидазы и в просвет 12-перстной кишки вместе с желчью изливаются непрямой билирубин и биливердин. В просвете тонкого кишечника непрямой билирубин восстанавливается до МБГ, или УБГ, часть которого всасывается в воротную вену и поступает в печень, где распадается до бесцветных моно- и дипирролов, которые выводятся через почки с мочой. Большая часть МБГ (УБГ) поступает в толстый кишечник, где под влиянием ферментов микробов восстанавливается в СБГ. Часть СБГ через plexus hemorhaidalis всасывается и попадает в почки, а затем в мочу. В моче под действием света и воздуха происходит окисление СБГ до стеркобилина, который придает желтый цвет нормальной моче. Остальная часть СБГ и биливердин попадают в кал. СБГ окисляется до стеркобилина и вместе с биливердином придает калу желтовато-зеленый цвет. Цвет сыворотки крови в какой-то мере также зависит от наличия в ней билирубина. В норме определяется общий билирубин, который представляет собой сумму прямого и непрямого билирубина. Количество общего билирубина в крови равно 8-20 мкМ/л.

Желтухи - виды, причины, механизм и лабораторные проявления

Печеночная, подпеченочная и надпеченочная. Отличаются по лабораторным показателям – при печеночной – повышен прямой и непрямой билирубин и ферменты печени, при подпеченочной – прямой билирубин, при надпеченочной – непрямой билирубин


ИЛЛЮСТРАТИВНЫЙ МАТЕРИАЛ:


  1. Презентация (слайды)

ЛИТЕРАТУРА:

Основная:


1. Е.С.Северин «Биохимия», 2008

2. Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 2004 г.

3. Николаев А.Я. «Биологическая химия» - М., 2007

Дополнительная:

1. Т.Ш.Шарманов, С.М.Плешкова «Метаболические основы питания с курсом общей

биохимии», Алматы, 1998 г.

2. С.Тапбергенов «Медицинская биохимия», Астана, 2001 г.

3. В.Дж.Маршал «Клиническая биохимия», 2000 г.

4. Б.Гринстейн, А.Гринстейн «Наглядная биохимия», 2000 г.

5. Д.Г.Кнорре, С.Д.Мызина «Биологическая химия», Москва, 1998 г.

6. Р.Марри, Д.Греннер «Биохимия человека», I-II том, 1993 г.

7. А.Ш.Зайчик, Л.Г.Чурилов «Основы патохимии», Москва, 2001 г.

8. Н.Р. Аблаев Биохимия в схемах и рисунках, Алматы 2005 г.

9. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами. Под ред. проф. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, М., 2002 г.

10. З.С.Сеитов «Биохимия», Алматы, 2001 г


КОНТРОЛЬНЫЕ ВОПРОСЫ:

    1. Распад гемоглобина в клетках, последовательность реакций.

    2. Пигменты желчи, кала и мочи.


База данных защищена авторским правом ©zubstom.ru 2015
обратиться к администрации

    Главная страница