Белки: структура, свойства, функции



страница1/2
Дата26.06.2015
Размер475 Kb.
  1   2
Белки: структура, свойства, функции


  1. Для ускорения заживления раны слизистой оболочки в ротовой полости больному назначен препарат, который представляет собой термостабильный белок, содержащийся у человека в слезах, слюне, грудном молоке матери, а также его можно обнаружить в свежеснесенном курином яйце. Известно, что он представляет собой фактор естественной резистентности организма и называется:

  1. Иманин

  2. Комплемент

  3. Интерлейкин

  4. Интерферон

  5. Лизоцим*

2. Наличие белка в растворе можно выявить с помощью цветных реакций. Какая из нижеперечисленных реакций даст отрицательный результат при полном гидролизе белка

A Биуретовая *

B Нингидриновая

C Ксантопротеиновая

D Фоля


E Сакагучи
3.К фибриллярным элементам соединительной ткани принадлежат коллаген, эластин и ретикулин. Укажите аминокислоту, входящую только в состав коллагена и определение которой в биологических жидкостях используется для диагностики заболеваний соединительной ткани:

  1. Пролин

  2. Фенилаланин

  3. Лизин

  4. Глицин

  5. Гидроксипролин*

4. При активации воспалительного процесса, некоторых аутоиммунных и инфекционных заболеваний в плазме крови резко возрастает уровень белков острой фазы. Какой из приведенных ниже белков способен образовывать гель при охлаждении сыворотки?



    1. С-реактивный белок

    2. Гаптоглобин

    3. Альфа 2-макроглобулин

    4. Церулоплазмин

    5. Криоглобулин*

5.Врач, прежде чем назначить больному белковое парентеральное питание, назначил лабораторное исследование электрофоретического спектра белков крови. Какие физико-химические свойства белков использует данный метод?

A Наличие заряда*

B Вязкость

C Неспособность к денатурации

D Гидрофильность и способность к набуханию

Е Оптическая активность
6. При болезни Вильсона-Коновалова нарушается транспорт меди, что приводит к накоплению этого металла в клетках мозга и печени. С нарушением синтеза какого белка это связано?


  1. Металотионеин

  2. Гаптоглобин

  3. Транскобаламин

  4. Сидерофилин

  5. Церулоплазмин*

7. Катионные гликопротеины являются основными компонентами слюны околоушных желез. Какие аминокислоты обусловливают их положительный заряд?



  1. *Лизин, оргинин, гистидин

  2. Цистеин, глицин, пролин

  3. Аспартат, глутамат, глицин

  4. Глутамат, валин, лейцин

  5. Аспартат, аргинин, глутамат

8. Больного доставили в клинику в тяжелом состоянии после отравления солями свинца. Какое из перечисленных соединений может применяться как акцептор свинца и, таким образом, уменьшать интоксикацию организма?



  1. Поливитамины

  2. Вода

  3. *Раствор белка

  4. Раствор сахарозы

  5. Аналгетики

9. Через какую группу происходит присоединение фосфорной кислоты к белкам в фосфопротеинах?



  1. SH-группу цистеина

  2. NH-группу лизина

  3. COO-группу глутамина

  4. *OH-группу серина

  5. СН-группу метионина

10. В состав белка входят протеиногенные аминокислоты. В каком положении в их структуре обязательно должна быть аминогруппа?



  1. δ-положении

  2. ε-положении

  3. *α-положении

  4. β-положении

  5. γ-положении

11. При термической обработке пищи наблюдаются необратимые изменения пространственной структуры белка. Этот процесс получил название:



  1. Ренатурация

  2. Высаливание

  3. Гидратация

  4. *Денатурация

  5. Диализ

12.К мембранным белкам, контактирующим с тем или иным биологически активным веществом, передающим информацию внутрь клетки, относят:

А. Белки-каналы

*B. Белки-рецепторы

C. Гликокаликс

D. Белки-ферменты

E. Белки-насосы
13. К какому электроду будет перемещаться частица белка при электрофорезе, если его изоэлектрическая точка равна 4,0, а рН составляет 5,0?

А. *Анод


В. Каломельный

С. Хлорсеребряный

D. Катод

Е. Платиновый


14. Больной находится в отделении «искусственная почка». Укажите метод, который используется для очищения его крови от низкомолекулярных соединений:

А. Денатурация

В. Высаливание

С. *Диализ

D. Гидролиз

Е. Электрофорез


15. Альфа-спираль является одной из форм вторичной структуры белка. Укажите, какие связи стабилизируют эту структуру:

  1. Ионные

  2. Межмолекулярного взаимодействия

  3. Гидрофобные

  4. *Водородные

  5. Пептидные

16. Изоэлектрическая точка (ИЭТ) белка равна 8,3. При каком значении рН электрофоретическая подвижность макромолекулы белка будет равна нулю?



  1. *8,3

  2. 4,7

  3. 7,0

  4. 11,5

  5. 2,3

17. При вирусных инфекциях в организме синтезируется защитный белок – интерферон. Одним из механизмов противовирусного действия интерферона является:

А Стимуляция биосинтеза белков

В Стимуляция процессинга

С* Торможение биосинтеза белков

DТорможение транскрипции

Е Торможение репликации
18. Муцин вследствие отрицательного заряда молекулы легко адсорбируется на

поверхности эмали зубов и оказывает защитное действие. Это вещество относится к:



          1. *Гликопротеинам

          2. Простым белкам

          3. Фосфопротеинам

          4. Кислым мукополисахаридам

          5. Липопротеинам

19.Изоэлектрическая точка глобулина 6,4. При каком значении рН будет отсутствовать его движение при электрофорезе?



          1. 6,4*

          2. 7,0

          3. 5,0

          4. 6,0

          5. 8,0




  1. Гемоглобин транспортирует кислород в организм и выводит углекислый газ из него. Укажите к какому классу сложных белков.

A. Металлопротеинов

B. Нуклеопротеинов

C. Липопротеинов

D. Гликопротеинов

E. Хромопротеинов*


  1. В клинической практике для фракционирования белков сыворотки крови и других биологических жидкостей используется метод высаливания. Какие соединения применяются для этой цели?

A. Детергенты

B. Соли тяжелых металлов

C. Кислоты

D. Cоли щелочных металлов*

E. Щелочи


  1. Изучение пространственной конформации белков осуществляется с помощью определенного метода. Укажите его.

A. Высаливание

B. Електрофорез

C. Рентгеноструктурный анализ*

D. Диализ



E. Изоэлектрической фокусировки


  1. С целью профилактики тромбозов больному назначен антикоагулянт гепарин. Небелковая часть этого протеогликана представлена:

  1. Гетерополисахаридами*

  2. Олигосахаридами

  3. Гомополисахаридами

  4. Моносахаридами

  5. Липидами




  1. Укажите уровень структурной организации белковой молекулы, который сохраняется после действия денатурирующих агентов:

  1. Первичный*

  2. Вторичный

  3. Третичный

  4. Четвертичный

  5. Вторичный и третичный




  1. Укажите основные типы связей, характерные для первичной структуры белковой молекулы:

  1. Пептидные*

  2. Гидрофобные

  3. Водородные

  4. Дисульфидные

  5. Ионные взаимодействия




  1. Укажите белок крови, содержащей в своем составе медь:

  1. Церулоплазмин*

  2. Фибриноген

  3. Тромбин

  4. Альбумин

  5. Фибринолизин




  1. Укажите принцип, положенный в основу классификации сложных белков:

  1. Химическая природа белкового компонента

  2. Аминокислотный состав

  3. Растворимость

  4. Химическая природа простетической группы*

  5. Способность к ренатурации




  1. В биохимических лабораториях используют разные методы фракционирования белковых смесей. Укажите метод, который основываются на различии в величине и знаке поверхностного заряда молекул белков:

  1. Гель-фильтрация

  2. Аффинная хроматография

  3. Ионная хроматография

  4. Электрофорез*

  5. Ультрацентрифугирование




  1. В клинике для парентерального белкового питания, используют фармпрепараты гидролизата белков. Питательная ценность гидролизатов определяется по наличию комплекса незаменимых аминокислот. Укажите, какая из перечисленных аминокислот относится к незаменимым:

  1. Метионин *

  2. Цистеин

  3. Аланин

  4. Серин

  5. Глицин




  1. Структурной особенностью фибриллярных белков является наличие нескольких параллельных полипептидных цепей. Назовите фибриллярный белок, который входит в состав волос, кожи, ногтей.

  1. Кератин *

  2. Альбумин

  3. Протромбин

  4. Глобулин

  5. Гистон




  1. Растворимость большинства глобулярных белков в водных растворах обусловлена наличием на их поверхности:

  1. Полярных остатков аминокислот*

  2. Неполярных остатков аминокислот

  3. Пептидных групп

  4. Бензольных радикалов

  5. Гетероциклических радикалов




  1. Белковые молекулы – это биополимеры, которые выполняют ряд важных функций. Выберите в чем заключается ферментативная функция белков:

  1. В формировании биомембран

  2. В выделении свободной химической энергии

  3. В защите от инфекции

  4. В катализе биохимических реакций*

  5. В транспорте кислорода в крови




  1. Выберите правильное продолжение фразы: «Незаменимыми аминокислотами» называются те, которые…:

  1. Положительно заряженные

  2. Отрицательно заряженные

  3. Синтезируются в организме

  4. Не синтезируются в организме*

  5. Не обладают зарядом




  1. Выберите аминокислоту, содержащую гидроксильную группу:

  1. Цистеин

  2. Аланин

  3. Тирозин*

  4. Пролин

  5. Метионин




  1. Ароматические аминокислоты, которые входят в состав природных белков, можно определить специфической реакцией:

А. Ксантинопротеиновой*

В. Биуретовой

С. Фоля

D. С реактивом Фелинга



Е. Нингидриновой


  1. Укажите принцип, положенный в основу классификации простых белков:

  1. Особенность первичной структуры

  2. Термостабильность

  3. Термолабильность

  4. Высокая молекулярная масса

  5. Физико-химические свойства*




  1. Укажите сложный белок, выполняющий защитную функцию против вирусной инфекции и при опухолевых поражениях:

  1. Ферритин

  2. Трансферрин

  3. Апоферритин

  4. Гемосидерин

  5. Интерферон*




  1. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 50%-ном насыщении сульфатом аммония:

  1. Гистоны

  2. Протамины

  3. Глютелины

  4. Альбумины

  5. Глобулины*




  1. Укажите белки сыворотки крови, подвергающиеся высаливанию при 100%-ном насыщении сульфатом аммония:

  1. Глобулины

  2. Глютелины

  3. Альбумины*

  4. Гистоны

  5. Протамины




  1. Для белковых молекул как для биополимеров характерным является образование нескольких уровней структурной организации. Укажите уровень структурной организации для гемоглобина:

  1. Четвертичная структура*

  2. β-Складчатая структура

  3. Третичная структура

  4. Первичная структура

  5. Вторичная структура




  1. В состав хроматина входят гистоновые белки, которые имеют положительный заряд. Какая из перечисленнях аминокислот в большом количестве входит в состав гистоновых белков?

A Лизин*

B Аланин

C Валин

D Треонин



E Серин


  1. Выберите показатель, который не влияет на величину изоэлектрической точки белка:

  1. рН среды

  2. Ионы солей

  3. Концентрация белка*

  4. Ионы диссоциации воды

  5. Примеси хлорида натрия




  1. Выберите пептид, оказывающий влияние на тонус сосудов:

  1. Брадикинин*

  2. Глутатион

  3. Глюкагон

  4. Кальцитонин

  5. Секретин




  1. Выберите качественную реакцию на α-аминогруппу аминокислот, входящих в состав белковой молекулы:

  1. Троммера

  2. Нитропруссидная

  3. Биуретовая

  4. Ксантопротеиновая

  5. Нингидриновая*




  1. Укажите качественную реакцию на тирозин:

  1. Пиотровского

  2. Фоля

  3. Миллона*

  4. Адамкевича

  5. Троммера




  1. Укажите белок растительного происхождения:

  1. Клупеин

  2. Инсулин

  3. Оризенин*

  4. Сальмин

  5. Альбумин




  1. Укажите белки, входящие в состав сыворотки крови:

  1. Гистоны + протамины

  2. Альбумины + глобулины*

  3. Проламины + глютелины

  4. Пепсин + пепсиноген

  5. Трипсин + трипсиноген




  1. Укажите нонапептид, наделенный гормональной активностью:

  1. Окситоцин*

  2. Гастрин

  3. Секретин

  4. Ангиотензин

  5. Брадикинин




  1. Выберите пептид, принимающий участие в процессе пищеварения:

  1. Окситоцин

  2. Вазопрессин

  3. Секретин*

  4. Кортикотропин

  5. Глюкагон




  1. Выберите из приведенного списка нейропептид:

  1. Глутатион

  2. Секретин

  3. Гастрин

  4. β-Эндорфин*

  5. Ангиотензин




  1. Укажите химическое соединение, используемое в качестве эталона для соотнесения аминокислот к определённому стереохимическому ряду:

  1. Глицерин

  2. D-глюкоза

  3. L-глюкоза

  4. Галактоза

  5. D-глицериновый альдегид*




  1. В клетках организма эукариот ДНК находится в связанной с белками форме. Укажите белки, которые соединены с молекулой ДНК и стабилизирую ее:

  1. Гистоны*

  2. Альбумины

  3. Глобулины

  4. Интерфероны

  5. Глютелины




  1. При формировании третичной структуры большинства белков неполярные остатки аминокислот образуют внутреннюю гидрофобную часть глобулы. Назовите одну из таких гидрофобных аминокислот.

  1. Валин*

  2. Лизин

  3. Аргинин

  4. Глутаминовая кислота

  5. Аспарагиновая кислота




  1. Пациенту, который страдает заболеванием суставов, врач назначил мазь, действующим веществом которой является гликозамингликан – самый важный компонент хряща. Какое это вещество?

А. Хондроитинсульфат*

В. Гепарин

С. Гликоген

D. Арабиноза

Е. Крахмал


  1. Укажите аминокислоту, относящуюся к циклическим амидам:

  1. Валин

  2. Пролин*

  3. Лизин

  4. Треонин

  5. Триптофан




  1. Укажите качественную реакцию на пептидную связь:

  1. Фоля

  2. Адамкевича

  3. Пиотровского*

  4. Миллона

  5. Мульдера


Ферменты


  1. Из сыворотки крови человека выделили пять изоферментных форм лактатдегидрогеназы и изучили их свойства. Какое свойство доказывает, что выделены изоферментные формы одного и того же фермента?

  1. Одинаковая молекулярная масса

  2. Катализируют одну и ту же реакцию*

  3. Одинаковая электрофоретическая подвижность

  4. Тканевая локализация

  5. Одинаковые физико-химические свойства




  1. В лёгких угольная кислота (Н2СО3) с помощью фермента разлагается до воды и углекислого газа, который выделяется при дыхании. Какой фермент катализирует данную реакцию?

A Карбоангидраза*

B Каталаза

C Пероксидаза

D Цитохром С

E Цитохромоксидаза


  1. Недостаток в организме микроэлемента селена проявляется кардиомиопатией. Вероятной причиной такого состояния является снижение активности такого селенсодержащего фермента:

  1. Лактатдегидрогеназа

  2. Цитохромоксидаза

  3. Сукцинатдегидрогеназа

  4. Каталаза

  5. *Глутатионпероксидаза




  1. В регуляции активности ферментов важное место принадлежит их пост-синтетической ковалентной модификации. С помощью какого механизма осуществляется регуляция гликогенфосфорилазы и гликогенсинтетазы?

A Фосфорилирование-дефосфорилирование*

B Метилирование

C Аденилирование

D Ограниченный протеолиз

E АДФ-рибозилирование


  1. В медицинской практике для профилактики алкоголизма широко используется препарат тетурам, являющийся ингибитором альдегиддегидрогеназы. Повышение в крови какого метаблита вызывает отвращение к алкоголю?:

A Ацетальдегида*

B Етанола

C Малонового альдегида

D Пропионового альдегида

E Метанола


  1. В слюне находится фермент, который обладает сильным бактерицидным действием благодаря способности разрушать пептидгликаны бактериальной стенки. Укажите этот фермент:

A Лизоцим (мурамидаза)*

B Альфа-амилаза

C Трипсин

D Фосфатаза

E Рибонуклеаза


  1. Больная 46-ти лет долгое время страдает от прогрессирующей мышечной дистрофии (дистрофия Дюшена). Изменение уровня активности какого фермента плазмы крови является диагностическим тестом в данном случае?

A Креатинфосфокиназа*

B Лактатдегидрогеназа

C Пируватдегидрогеназа

D Глутаматдегирогеназа

E Аденилаткиназа


  1. Защитная функция слюны обусловлена несколькими механизмами, в том числе присутствием фермента, который обладает бактерицидным действием, вызывая лизис полисахаридного комплекса оболочки стафилококков, стрептококков. Укажите этот фермент:

A Лизоцим *

B Альфа-амилаза

C Олиго-1,6-глюкозидаза

D Коллагеназа

E Бета-глюкуронидаза


  1. У больного выявлено повышение активности ЛДГ1 и ЛДГ2, АсАТ, креатинфосфокиназы. В каком (каких) органе (органах) наиболее вероятно развитие патологического процесса?

A В сердечной мышце (начальная стадия инфаркта миокарда)*.

B В скелетной мышце (дистрофия, атрофия).

C В почках и надпочечниках

D В соединительной ткани

E В печени и почках


  1. Больному поставили предварительный диагноз: инфаркт миокарда. Характерной особенностью данного заболевания является существенное повышение активности:

A Кретинфосфокиназы*

B Каталазы

C Глюкозо-6-Ф-дегидрогеназы

D Альфа-амилазы

E Аргиназы


  1. При исследовании крови больного выявлено значительное повышение активности МВ-изоформы КФК (креатинфосфокиназы) и ЛДГ1. Сделайте предположение о возможной патологии:

A Инфаркт миокарда*

B Гепатит

C Ревматизм

D Панкреатит

E Холецистит



  1. При патологических процессах, которые сопровождаются гипоксией, происходит восстановление молекул кислорода в дыхательной цепи до пероксида водорода. Укажите фермент, который обеспечивает разрушение данного цитотоксичного вещества:

A Каталаза *

B Цитохромоксидаза

C Сукцинатдегидрогеназа

D Альфа-кетоглутаратдегидрогеназа

E Аконитаза


  1. На основе клинических данных больному поставлен диагноз - острый панкреатит. Укажите биохимический тест, который подтвердит данный диагноз. Это определение:

A Активности амилазы крови*.

B Активности кислой фосфатазы крови

C Активности щелочной фосфатазы крови

D Активности аминотрансфераз крови

E Уровня креатинина в крови


  1. В отделение реанимации поступил мужчина 47 лет с диагнозом - инфаркт миокарда. Какая из фракций лактатдегидрогеназы (ЛДГ) будет выше по концентрации в крови первые двое суток ?

A ЛДГ1*

B ЛДГ2


C ЛДГ3

D ЛДГ4


E ЛДГ5


  1. В отделение интенсивной терапии доставили женщину 50 лет с диагнозом инфаркт миокарда. Активность какого фермента в плазме крови больной будет значительно повышена первые двое суток?

A Аспартатаминотрансферазы *

B Аланинаминотрансферазы

C Аланинаминопептидазы

D ЛДГ4


E ЛДГ5


  1. У больного через 12 часов после острого приступа загрудинной боли выявили резкое повышение активности АсАТ в сыворотке крови. Укажите патологию, при которой происходят такие изменения в крови:

A Инфаркт миокарда *

B Вирусный гепатит

C Коллагеноз

D Сахарный диабет

E Несахарный диабет


  1. У юноши 18 лет с поражением паренхимы печени в сыворотке крови наиболее вероятно увеличен уровень активности:

A Аланинаминотрансферазы*

B Лактатдегидрогеназы-1

C Креатинкиназы

D Кислой фосфатазы

E Альфа-амилазы


  1. В сыворотке крови больного выявлена высокая активность изофермента ЛДГ1. Патологический процесс в каком органе имеет место?

A Сердце*

B Печень


C Скелетные мышцы

D Поджелудочная железа

E Почки


  1. Диагностическим тестом при острых панкреатитах является определение в моче активности таких ферментов:

A Амилазы*

B Лактатдегидрогеназы

C Креатинкиназы

D Альдолазы

E Аланинаминопептидазы


  1. Больного доставили в стационар с предварительным диагнозом острый панкреатит. Определите, активность какого фермента нужно исследовать в крови и моче для подтверждения предварительного диагноза?

A Альфа-амилазы*

B АлАТ


C АсАТ

D Лактатдегидрогеназы

E Холинэстеразы


  1. Активность каких ферментов следует определять с диагностической и прогностической целью, если в клинику поступил больной с патологией сердечной мышцы?

A Креатинкиназы, АлАТ, АсАТ *

B Аргиназы, пептидазы, фосфатазы

C Лизоцима, цитратсинтазы, альдолазы

D Нейраминидазы, гексокиназы, пируваткиназы

E ПДГ, МДГ, ИДГ, КГДГ


  1. У больного острым панкреатитом при анализе крови и мочи выявлена высокая активность одного из указанных ферментов:

A Альфа-амилаза *

B Пепсин

C Дипептидаза

D Сахараза

E Лактаза


  1. Назовите фермент, определение активности которого является наиболее информативным тестом в первые часы развития инфаркта миокарда:

A Креатинфосфокиназа

B Аспартатаминотрансфераза *

C Аланинаминотрансфераза

D Лактатдегидрогеназа

E Глутаматдегидрогеназа


  1. У больного острый панкреатит. Какие препараты должен назначить больному врач, чтобы избежать аутолиз поджелудочной железы?

A Ингибиторы протеаз *

B Активаторы протеаз

C Трипсин

D Химотрипсин

E Амилазу


  1. У больного геморрагический инсульт. В крови больного повышена концентрация кининов. Врач назначил больному препарат контрикал. Для ингибирования какой протеиназы было сделано врачом данное назначение препарата?

A Калликреина*

B Пепсина

C Трипсина

D Химотрипсина

E Коллагеназы


  1. Больной 49-ти лет (водитель по профессии) жалуется на нестерпимые загрудинные боли, что отдают в шейный отдел и возникли 2 часа назад. Состояние тяжелое, бледность лица, тоны сердца ослаблены. Лабораторное обследование показало высокую активность ферментов крови креатинкиназы и ЛДГ1. Для какого заболевания характерны такие изменения?

A Острый инфаркт миокарда *

B Острый панкреатит

C Стенокардия

D Желчекаменная болезнь

E Сахарный диабет


  1. Больной жалуется на боли за грудиной с левой стороны, потовыделение и усиленное сердцебиение. Какие из перечисленных ниже ферментов следует определить в крови для подтверждения диагноза инфаркта миокарда?

  1. *АсАТ, КК, ЛДГ-1

  2. α-фетопротеин, альдолаза, КК

  3. Кислая фосфатаза, ЛДГ-5, ЛДГ-4

  4. Амилаза, щелочная фосфатаза, АлАТ

  5. АлАТ, альдолаза, ЛДГ-4




  1. Для получения из поджелудочной железы животных фермента амилазы в чистом виде применяют метод аффинной хроматографии с закрепленным на носителе лигандом. Какое вещество используют в качестве лиганда?

  1. Глюкозу

  2. *Крахмал

  3. Сахарозу

  4. Целлюлозу

  5. Лактозу




  1. Больному ангиной назначили сульфаниламидный препарат, антимикробное действие которого обусловлено нарушением синтеза фолиевой кислоты. С каким веществом конкурируют сульфаниламиды за активный центр фермента?

  1. Глутаминовая кислота

  2. Лимонная кислота

  3. Убихинон

  4. Сукцинат

  5. *Парааминобензойная кислота




  1. У больного после ожогов остались келоидные рубцы. Какой ферментный фармпрепарат используется для их рассасывания?

  1. Аспарагиназа

  2. Нигедаза

  3. Галактозидаза

  4. Стрептолидаза

  5. *Лидаза




  1. В крови больного при обследовании выявлено повышенное содержание ферментов:КФК (МВ-изоформа), АсАТ, ЛДГ1,2. Какую патологию следует прежде всего предположить в этом случае?

  1. Панкреатит

  2. Мышечная дистрофия

  3. Поражение центральной нервной системы

  4. Цирроз печени

  5. *Инфаркт миокарда




  1. Фермент осуществляет перенос структурного фрагмента от одного субстрата к другому с образованием двух продуктов. Назовите класс этого фермента:

A. Гидролазы

B. Изомеразы

C. *Трансферазы

D. Оксидоредуктазы

E. Лигазы


  1. Ферменты широко используются в фармации в качестве лекарственных препаратов. Какое основное отличие ферментов от небиологических катализаторов?

A. Малая универсальность

B. Высокая гомогенность

C. *Высокая специфичность действия и селективность

D. Высокая универсальность

E. Высокая дисперсность


  1. Поступление питательных веществ в бактериальную клетку осуществляется с помощью разных механизмов. Одним из них является облегченная диффузия, которая осуществляется особыми мембранными белками-переносчиками. Как они называются?

    1. Лигазы

    2. Изомеразы

    3. *Пермеазы

    4. Лиазы

    5. Оксиредуктазы




  1. Для рассасывания рубцов после ожогов и операций, а также гематом, в клинике используют препарат «Лидаза». Что расщепляет данный фермент?

      1. *Гиалуроновая кислота

      2. Дерматансульфат

      3. Гепарин

      4. Кератансульфат

      5. Хондоитин-4-сульфат




  1. В медицинской практике используются фармпрепараты, которые содержат ртуть, мышьяк. По какому типу осуществляется ингибирование биохимических процессов под действием этих металлов?

      1. Обратимое

      2. *Неконкурентное

      3. Бесконкурентное

      4. Конкурентное

      5. Аллостерическое




  1. Дегидрогеназы – это ферменты, которые отщепляют атомы водорода от субстрата. К какому классу ферментов относится лактатдегидрогеназа?

А. *Оксидо-редуктазы

B. Изомеразы

C. Липазы

D. Трансферазы

E. Гидролазы


  1. Ионы тяжёлых металлов очень токсичны. Они блокируют SH-группы, которые входят в активный центр ферментов. К какому типу принадлежит механизм их ингибирования?

А. Конкурентное

B. Аллостерическое

*C. Неконкурентное

D. Бесконкурентное

E. Субстратное


  1. Ферменти (биологические катализаторы) используют как фармакологические препараты. Каков механизм действия ферментов в биохимических реакциях?

  1. *Снижают энергию активации реакции

  2. Изменяют константу скорости реакции

  3. Изменяют порядок реакции

  4. Ингибируют реакциию

  5. Повышают енергию активации реакции




  1. Пациенту назначен конкурентный ингибитор ацетилхолиностеразы. Назовите его:

А* Прозерин

В Индометацин

С Аллопурнол

DДиклофенак Na

Е Аспирин


  1. У больного 46-ти лет в сыворотке крови обнаружено повышение активности креатинфосфокиназы. О какой патологии следует думать?

А Хронический гепатит

В* Инфаркт миокарда

С Гемолитическая анемия

DОстрый панкреатит

Е Почечная недостаточность


  1. Патогенным микроорганизмам свойственно наличие ферментов агрессии, которые определяют их вирулентность. Выберите среди перечисленных ферменты агрессии:

А. Лиаза

В. Карбогидраза

С. Гиалуронидаза*

D. Оксидаза

Е. Трансфераза


  1. Фибринолитические лекарственные средства способны растворять в организме человека уже образованные тромбы. Какой фармацевтический препарат обладает фибринолитической активностью?

А. Рибофлавин

В. Стрептокиназа*

С. Изониазид

D. Фенобарбитал

Е. Викасол


  1. Инфицирование лекарственных растений микроорганизмами исключает их последующее использование фармацевтической промышленностью. Инвазивные свойства фитопатогенных микроорганизмов обусловлены такими ферментами:

А. Гидролитические*

В. Лиазы


С. Трансферазы

D. Изомеразы

Е. Оксидоредуктазы


  1. Для роста ряда раковых клеток необходим определенный ростовой фактор. При лечении лейкозов используют фермент, разрушающий этот незаменимый фактор, а именно:

А. Аспарагиназа*

В. Сукцинатдегидрогеназа

С. Аспартатаминотрансфераза

D. Цитратсинтаза



Е. Глутаминаза


  1. Какой фермент используется в качестве фармпрепарата для лечения гнойных ран?

  1. Щелочная фосфатаза

  2. Амилаза

  3. Кислая фосфатаза

  4. *Трипсин

  5. Аргиназа




  1. У мужчины 58 лет клиническая картина острого панкреатита. Повышение в моче какого из предложенных веществ будет подтверждением диагноза?

      1. *Амилазы

      2. Остаточного азота

      3. Мочевины

      4. Альбумина

      5. Мочевой кислоты




  1. Структурной особенностью регуляторных ферментов является наличие аллостерического центра. Укажите его роль:

      1. *Связывает регуляторный эффектор

      2. Связывает субстрат

      3. Изменяет структуру субстрата

      4. Способствует диссоциации кофермента

      5. Связывает кофермент




  1. Кофакторами ферментов являются различные производные водорастворимых витаминов. Какой витамин входит в состав аминотрансфераз?

      1. В6*

      2. В1

      3. В2

      4. В3

      5. РР




  1. Биогенные амины образуются с помощью декарбоксилаз. К какому классу относятся данные ферменты?

      1. *Лиазы

      2. Оксидоредуктазы

      3. Изомеразы

      4. Гидролазы

      5. Трансферазы




  1. К какому классу ферментов относится глюкокиназа, которая катализирует реакцию переноса фосфатной группы с АТФ на глюкозу?

      1. *Трансферазы

      2. Лиазы

      3. Изомеразы

      4. Гидролазы

      5. Оксидоредуктазы




  1. Фосфорноорганические соединения (высокотоксичные яды нервно-паралитического действия) тормозят ацетилхолинэстеразу путем образования ковалентных связей с ОН-группами серина в активном центре фермента. Какой тип ингибирования является характерным для этих соединений?

      1. *Необратимое

      2. Обратимое

      3. Конкурентное

      4. Неконкурентное

      5. Ретроингибирование




  1. Одним из путей регуляции активности ацетил-КоА карбоксилазы (одного из ключевых ферментов в синтезе жирных кислот) является ретроингибирование конечным продуктом синтеза - пальмитил-КоА. Ретроингибирование есть вариантом:

      1. *Аллостерического ингибирования

      2. Необратимого ингибирования

      3. Конкурентного ингибирования

      4. Ковалентноой модификации фермента

      5. Бесконкурентного ингибирования




  1. Известно, что в составе биологических мембран клетки некоторые ферменты способны образовывать полиферментные комплексы, которые катализируют сопряженные биохимические реакции. К таким комплексам относят:

      1. *Пируватдегидрогеназу

      2. Гексокиназу

      3. Лактатдегидрогеназу

      4. Фосфорилазу

      5. Фосфофруктокиназу




  1. Биологическое окисление является основным молекулярным механизмом, за счет которого обеспечиваются энергетические потребности живых организмов. Какой класс ферментов в основном катализирует этот процесс?

      1. *Оксидоредуктазы

      2. Трансферазы

      3. Гидролазы

      4. Лиазы

      5. Лигазы




  1. Превращение пролина в гидроксипролин и лизина в гидроксилизин в молекуле коллагена катализируют ферменты:

      1. *Гидроксилазы

      2. Гидролазы.

      3. Оксидазы

      4. Дегидрогеназы.

      5. Дегидратазы




  1. Фермент оксидаза D-аминокислот катализирует дезаминирование только D-аминокислот. Какое свойство ферментов проявляется при этом?

      1. *Стереохимическая специфичность

      2. Термолабильность

      3. Относительная специфичность

      4. Зависимость от рН

      5. Абсолютная специфичность




  1. Для проникновения в ткани организма и размножения в них патогенные микроорганизмы продуцируют разнообразные ферменты. Выберите эти ферменты среди перечисленных:

      1. Оксидаза, каталаза

      2. Липаза, лигаза

      3. Трансфераза, нуклеаза

      4. Эстераза, протеаза

      5. Гиалуронидаза, лецитиназа*




  1. Прозерин использовался для лечения миастений и других заболеваний мышечной системы. Этот препарат является конкурентным ингибитором фермента:

      1. Лактатдегидрогеназа

      2. Цитратсинтаза

      3. Сукцинатдегидрогеназа

      4. Аргиназа

      5. Ацетилхолинэстераза*




  1. Укажите класс ферментов, участвующих в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте:

      1. Изомеразы

      2. Лиазы

      3. Гидролазы*

      4. Трансферазы

      5. Оксидоредуктазы




  1. Укажите класс ферментов, участвующих в анаболических путях синтеза новых связей:

      1. Лигазы*

      2. Изомеразы

      3. Трансферазы

      4. Гидролазы

      5. Оксидоредуктазы




  1. Укажите класс ферментов, благодаря которому происходит образование восстановленных форм коферментов и простетических групп – доноров электронов:

      1. Лигазы

      2. Изомеразы

      3. Трансферазы

      4. Гидролазы

      5. Оксидоредуктазы*




  1. У больных при лечении гнойных ран используют повязки с иммобилизованным на них ферментом. Укажите этот фермент:

      1. Трипсин*

      2. Аргиназа

      3. Каталаза

      4. Щелочная фосфатаза

      5. Кислая фосфатаза




  1. Для ранней диагностики мышечных дистрофий наиболее информативным является повышение активности в плазме крови:

      1. Аспартатаминотрансферазы

      2. Аланинаминотрансферазы

      3. Креатинкиназы*

      4. Лактатдегидрогеназы

      5. Гексокиназы




  1. Новые антибиотики синтезируют путем ферментативных преобразований естественных антибиотиков. Какая из форм ферментов при этом получила широкое применение в фармацевтической промышленности?

      1. Иммобилизованный фермент*

      2. Нативный фермент

      3. Денатурированный фермент

      4. Комплекс фермента с коферментом

      5. Комплекс фермента с активатором




  1. Препарат прозерин является ингибитором ацетилхолинэстеразы обратимого действия. Какой механизм ингибиторного действия прозерина:

      1. Конкуренция с ацетилхолином за активный центр фермента*

      2. Денатурация фермента

      3. Ковалентное связывание в активном центре фермента

      4. Окисление иона железа в активном центре фермента

      5. Ковалентное связывание вне активного центра фермента




  1. При отравлении фосфорорганическими соединениями используют специфические антидоты, которые реактивируют фермент

      1. Ацетилхолинэстеразу*

      2. Цитохромоксидазу

      3. Сукцинатдегидрогеназу

      4. Лактатдегидрогеназу

      5. Холинацетилтрансферазу




  1. При обследовании больного выявлено повышение в крови активности ЛДГ. Это характерно для заболеваний сердца, почек, печени. Какое дополнительное биохимическое обследование необходимо сделать для дифференциальной диагностики?

      1. Определение изоферментов ЛДГ*

      2. Определение глюкозы крови

      3. Определение уровня кетоновых тел

      4. Определение уровня холестерина

      5. Определение амилазы плазмы крови




  1. Фармпрепарат аспарагиназы используют при лечении лейкозов. Укажите механизм ее действия:

      1. Стимулирует синтез белка

      2. Синтезирует аспарагин

      3. Синтезирует глутамин

      4. Разрушает глутамин

      5. Разрушает аспарагин*




  1. Пациенту с инфарктом миокарда назначили фибринолитический препарат «Стрептодеказа», созданный на водорастворимой матрице полисахаридной природы методом:

      1. Аутолиза

      2. Ультрацентрифугирования

      3. Электрофореза

      4. Иммобилизации фермента*

      5. Экстракции




  1. Выберите вещество, которое неспособно выполнить функцию субстрата для фермента в организме человека:

      1. HNO3 *

      2. Высшая жирная кислота

      3. Глюкоза

      4. CH3/COOH

      5. Гликоген




  1. Фермент липаза расщепляет сложноэфирные связи в молекулах триацилглицеролов. К какому классу относится этот фермент?

      1. Гидролазы*

      2. Трансферазы

      3. Изомеразы

      4. Лигазы

      5. Оксидоредуктазы




  1. Одним из методов лечения при отравлении метанолом является введение в организм (per os или внутривенно) этанола в количествах, которые у здорового человека вызовут интоксикацию. Почему этот способ является эффективным?

      1. Этанол имеет более высокое сродство к активному центру алкогольдегидрогеназы по сравнению с метанолом*

      2. Этанол ингибирует аллостерично алкогольдегидрогеназу

      3. Этанол блокирует кофермент алкогольдегидрогеназы

      4. Этанол расщепляется с образованием более токсичных соединений, чем метанол

      5. Этанол ингибирует диффузию метанола




  1. В плазме крови больного выявлено повышение активности ЛДГ4, ЛДГ5, аланинаминотрансферазы, гамма-глутамилтрансферазы, карбамоил-орнитинтрансферазы. О патологии какого органа свидетельствуют полученные результаты?

      1. Печень*

      2. Сердце

      3. Легкие

      4. Почки

      5. Поджелудочная железа




  1. При изготовлении детских игрушек использование красок ограничено из-за содержания в них свинца. Какой тип ингибирования ферментов характерен для катионов свинца?

      1. Неконкурентный*

      2. Конкурентный

      3. Бесконкурентный

      4. Аллостерический

      5. Обратимый




  1. Иммобилизованные ферменты широко применяются в медицинской практике в составе фармпрепаратов. Укажите препарат, который имеет тромболитическую активность:

      1. «Стрептодеказа»*

      2. «Дисфлатил»

      3. «Вискен»

      4. «Пентоксил»

      5. «Спазмалгин»




  1. Выберите правильное продолжение фразы: «Ферменты – это белки ...»:

      1. Регулирующие процессы в клетке

      2. Повышающие энергию активации реакции

      3. Катализирующие превращение субстратов в продукты реакции *

      4. Осуществляющие перенос веществ через мембраны

      5. Ингибирующие течение процессов в клетке




  1. Укажите фактор окружающей среды, не являющийся оптимальным для большинства тканевых ферментов организма человека:

      1. рН = 7,2

      2. t= 38oС

      3. Р = 760 мм. рт. ст.

      4. t=100oС*

      5. рН = 7,4




  1. Большая часть ферментов является сложными белками. Укажите вещество, которое не способно выполнять функцию небелковой части фермента:

      1. АМФ

      2. HNO3*

      3. Биотин

      4. Са2+

      5. АТФ




  1. Укажите катион металла, неспособный выполнить функцию кофактора фермента организма человека:

      1. K +

      2. Fe2+

      3. Ca2+

      4. Ni2+

      5. Hg2+*




  1. Укажите анион, токсическое действие которого обусловлено денатурирующим действием на ферменты:

      1. Хлорид-ион

      2. Дигидрофосфат-анион

      3. Фосфат-анион

      4. Бикарбонат-анион

      5. Нитрат-анион*




  1. Укажите фактор окружающей среды, влияющий на заряд функциональных групп в активном центре фермента:

  1. Температура среды

  2. Наличие активатора в среде

  3. рН среды*

  4. Атмосферное давление

  5. Наличие аллостерического ингибитора в среде




  1. Амилаза слюны способна последовательно разрушать α-1,4-гликозидные связи в полисахариде крахмале и продуктах его неполного гидролиза. Назовите тип специфичности амилазы слюны:

  1. Стереохимический

  2. Абсолютный

  3. Абсолютный групповой

  4. Относительный групповой*

  5. Классический




  1. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:

  1. Обратимость реакции

  2. Химическая структура фермента

  3. Тип специфичности фермента

  4. Тип катализируемой реакции*

  5. Химическая структура субстрата




  1. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

  1. Простетическая группа

  2. Кофактор

  3. Кофермент

  4. Апофермент

  5. Холофермент*




  1. Укажите тип специфичности действия фумаразы цикла Кребса, катализирующей образование L-малата из транс-фумаровой кислоты:

  1. Абсолютная

  2. Относительная групповая

  3. Абсолютная групповая

  4. Стереохимическая *

  5. Классическая




  1. Укажите класс фермента, способного катализировать обратимое превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:

  1. Оксидоредуктазы

  2. Гидролазы

  3. Трансферазы

  4. Лиазы

  5. Изомеразы*




  1. Укажите качественную реакцию, позволяющую доказать наличие продукта действия амилазы слюны в исследуемой пробе:

  1. Биуретовая реакция

  2. Йодная проба*

  3. Проба Троммера

  4. Дифениламиновая проба

  5. Реакция с нитропруссидом натрия




  1. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:

  1. Относительная стереохимическая специфичность

  2. Абсолютная специфичность*

  3. Относительная групповая специфичность

  4. Стереохимическая специфичность

  5. Классическая специфичность




  1. Константа Михаэлиса для фермента, катализирующего необратимую реакцию, определяет:

  1. Степень сродства апофермента к коферменту

  2. Степень сродства фермента к субстрату*

  3. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

  4. Среднюю скорость ферментативной реакции

  5. Максимальную скорость ферментативной реакции




  1. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

  1. Повышения концентрации фермента

  2. Введения в реакционную среду катиона металла

  3. Повышения концентрации субстрата*

  4. Введения в реакционную среду аллостерического активатора

  5. Удаления из реакционной среды продукта реакции




  1. Продолжите фразу: "Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":

  1. Уровень организации молекулы фермента

  2. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре*

  3. Специфичность действия фермента

  4. Оптические свойства фермента

  5. Биологическую функцию фермента




  1. При лечении острого панкреатита используют препарат трасилол. Укажите фермент ЖКТ, активность которого ингибируется этим препаратом:

  1. Трипсин*

  2. Амилаза панкреатическая

  3. Липаза панкреатическая

  4. Энтерокиназа

  5. Дипептидилпептидаза




  1. Назовите фермент, для которого малоновая кислота является конкурентным ингибитором:

  1. Лактатдегидрогеназа

  2. Пируватдегидрогеназа

  3. Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа

  4. Сукцинатдегидрогеназа*

  5. Изоцитратдегидрогеназа




  1. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:

  1. Конкурентное

  2. Неконкурентное

  3. Бесконкурентное

  4. Стереохимическое

  5. Ретроингибирование*




  1. Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии конкурентного ингибитора:

  1. Максимальная скорость ферментативной реакции

  2. Константа Михаэлиса *

  3. Оптимум температуры действия

  4. Оптимум рН действия

  5. Концентрация фермента




  1. Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника:

  1. Ретроингибирование

  2. Химическая модификация

  3. Аутокатализ*

  4. Фосфорилирование

  5. Дефосфорилирование




  1. Укажите параметр фермента, величина которого меняется в присутствии неконкурентного ингибитора:

  1. Максимальная скорость ферментативной реакции*

  2. Константа Михаэлиса

  3. Оптимум температуры действия

  4. Оптимум рН действия

  5. Концентрация фермента




  1. Укажите единицу активности фермента, которая определяется количеством фермента, превращающим 1 моль субстрата за 1 секунду в оптимальных условиях:

  1. Катал*

  2. Стандартная международная единица

  3. Условная единица

  4. Число оборотов

  5. Молярная активность




  1. Укажите специальное название фермента, ковалентно присоединенного к полимерному носителю:

  1. Аллостерический

  2. Регуляторный

  3. Ключевой

  4. Иммобилизованный*

  5. Цитоплазматический




  1. Укажите фермент, активность которого измеряют в плазме крови пациентов с патологиями костной ткани:

  1. Пепсин

  2. Трипсин

  3. Амилаза

  4. Кислая фосфатаза

  5. Щелочная фосфатаза*




  1. Укажите патологию, при которой значение активности амилазы мочи возрастает в десять и более раз:

  1. Вирусный гепатит

  2. Острый панкреатит*

  3. Хронический холецистит

  4. Инфаркт миокарда

  5. Сахарный диабет




  1. Фермент уреаза способен разрушать только структуру мочевины. Поэтому он обладает типом специфичности:

  1. Стереохимическим

  2. Абсолютным*

  3. Абсолютным групповым

  4. Относительным групповым

  5. Классическим




  1. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

  1. Оксидоредуктазы

  2. Трансферазы

  3. Гидролазы*

  4. Лиазы

  5. Изомеразы




  1. Укажите тип специфичности гексокиназы (катализирует фосфорилирование глюкозы, либо фруктозы):

  1. Абсолютная

  2. Относительная групповая*

  3. Абсолютная групповая

  4. Стереохимическая

  5. Классическая




  1. Укажите ингибитор амилазы слюны:

  1. Хлорид натрия

  2. Сульфат аммония

  3. Сульфат меди*

  4. Хлорид магния

  5. Глюконат кальция




  1. Укажите активатор амилазы слюны:

  1. Хлорид натрия*

  2. Сульфат аммония

  3. Сульфат меди

  4. Хлорид магния

  5. Глюконат кальция




  1. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

  1. Г. Кребс

  2. Ф. Липман

  3. К. Функ

  4. М. Ментен*

  5. Ф. Крик




  1. Значение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса математически не зависит от:

  1. Концентрации субстрата

  2. Времени течения реакции*

  3. Концентрации фермента

  4. Концентрации фермент-субстратного комплекса

  5. Степени сродства фермента к субстрату




  1. Инсектициды оказывают токсический эффект на организм человека, блокируя активность одного из важных ферментов нервной ткани. Назовите его:

  1. Цитохромоксидаза

  2. АТФ-синтетаза

  3. Ацетилхолинэстераза*

  4. Пируваткиназа

  5. Лактатдегидрогеназа




  1. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:

  1. Пировиноградная кислота

  2. Янтарная кислота*

  3. Яблочная кислота

  4. Молочная кислота

  5. α-Кетоглутаровая кислота




  1. Укажите тип реакции, благодаря которому происходит активация фермента гликогенфосфорилазы:

  1. Декарбоксилирование

  2. Фосфорилирование*

  3. Дегидрирование

  4. Гидратация

  5. Дегидратация




  1. Для оценки степени поражения паренхимы печени у пациентов используют тест определения:

  1. Концентрации изоформ ЛДГ1 и ЛДГ2 плазмы крови

  2. Активности холинэстеразы плазмы крови*

  3. Активности амилазы мочи

  4. Концентрации изоформы ЛДГ3 плазмы крови

  5. Активности кислой фосфатазы




  1. Поджелудочный сок содержит большое количество разнообразных ферментов, некоторые из них секретируются в неактивной форме. Какие это ферменты?

  1. Трипсиноген, химотрипсиноген*

  2. Нуклеаза, пепсин

  3. Сахараза, амилаза

  4. Амилаза, липаза

  5. Нуклеаза, пептидаза




  1. Выберите правильное продолжение фразы: «Витаминные кофакторы обычно находятся в ...»:

  1. Контактной части активного центра фермента

  2. Каталитической части активного центра фермента*

  3. Аллостерическом центре фермента

  4. Гидрофобной части структуры фермента

  5. Любой части структуры фермента




  1. Выберите правильное продолжение фразы: «Аллостерический центр фермента необходим для...»:

  1. Связывания с кофактором фермента

  2. Связывания с эффектором фермента*

  3. Связывания с субстратом фермента

  4. Связывания с гормоном

  5. Связывания с продуктом реакции




  1. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:

  1. Аллостерический центр

  2. Активный центр*

  3. Количество субъединиц Н

  4. Количество субъединиц М

  5. Лактат


  1   2


База данных защищена авторским правом ©zubstom.ru 2015
обратиться к администрации

    Главная страница